Die Kenntnis der dreidimensionalen Strukturen von Proteinen ist ein Grundpfeiler der biochemischen und biologischen Grundlagenforschung. Um die dreidimensionale Struktur eines Proteins mittels Röntgenbeugungsanalyse aufklären zu können, bedarf es der vorangehenden Kristallisation des Proteins. Dies bedeutet, dass die einzelnen Moleküle aus einer Lösung in einen festen homogenen Körper mit Kristallstruktur überführt werden müssen.

Der Kristallisationsprozess unterliegt vielen verschiedenen Einflussgrößen wie Proteinkonzentration, Temperatur oder Salzkonzentration. Für jedes Protein müssen die optimalen Kristallisationsbedingungen in einem trial-and-error Prozess definiert werden. Hierzu werden hunderte, oft tausende von Bedingungen getestet. Dies wurde bislang meist manuell bewerkstelligt, wird in den letzten Jahren aber zunehmend durch Roboter-basierte Technologien unterstützt.

Um die Konkurrenzfähigkeit der Justus-Liebig-Universität auch im Bereich der Proteinbiochemie und Strukturforschung längerfristig aufrecht zu erhalten, wurde am IFZ im Herbst 2010 ein Kristallisationsroboter angeschafft.

Weiter Informationen:
Prof. Dr. Katja Becker, Biochemie der Ernährung des Menschen

Die AG Becker verfügt über langjährige Erfahrung im Kristallisieren und Charakterisieren von Proteinen und Protein-Ligandenkomplexen und ist eingebunden in nationale und internationale Kooperationen und Netzwerke, die sich mit dem Thema strukturbasierte Medikamentenentwicklung befassen. Ein weiterer Meilenstein war 2007 die Anschaffung der drei professionellen Arbeitsstationen für den Umgang mit dreidimensionalen Molekülstrukturen im Rahmen der Spendenaktion zum 400 jährigen Jubiläum der JLU durch die Sparkasse Gießen