Membranbiologie von Apicomplexa-Parasiten・Dr. Paul-Christian Burda
Membranbiologie von Apicomplexa-Parasiten
Membranen sind wesentliche strukturelle Bestandteile von Zellen und spielen eine zentrale Rolle in ihrer Funktion. Sie bilden Barrieren, die das Innere von biologischen Systemen vom Äußeren trennen, und bestehen aus einer Lipiddoppelschicht, in die Proteine eingelagert sind. Die Interaktionen zwischen diesen Lipiden und Proteinen sind wichtig für die Membranbiogenese, die Membranorganisation und die Funktion von Membranproteinen.
In unserer Forschungsgruppe untersuchen wir die Membranbiologie von Apicomplexa-Parasiten während ihrer Vermehrung in Wirtszellen. Diese einzelligen Parasiten haben eine große medizinische Bedeutung, da sie für eine Vielzahl von Krankheiten bei Menschen und Tieren verantwortlich sind, einschließlich Malaria, Toxoplasmose und Cryptosporidiose. Wir sind besonders an den Mechanismen interessiert, die diese Parasiten verwenden, um Membranen aufzubauen, zu modifizieren und aufzulösen, um damit ihre intrazelluläre Vermehrung zu gewährleisten. Um diese Prozesse zu verstehen, nutzen wir experimentelle Genetik in Kombination mit hochauflösender Mikroskopie und biochemischen Ansätzen. Dieses noch relativ unerforschte Forschungsgebiet bietet zahlreiche neue Möglichkeiten zur Entwicklung neuartiger und dringend benötigter Strategien zur Bekämpfung dieser intrazellulären Pathogene.
Unsere aktuelle Forschung konzentriert sich auf die Frage, wie Apicomplexa-Parasiten Lipide aus der Wirtszelle aufnehmen und wie Lipide anschließend innerhalb des Parasiten transportiert werden. Dies beinhaltet nicht nur die Identifizierung der verantwortlichen molekularen Maschinerie der Parasiten, sondern auch die Charakterisierung potenzieller Wirtszellfaktoren, die von den Parasiten für diesen Prozess benutzt werden könnten.
Kontakt
Dr. Paul-Christian Burda
Telefon: +49 641 99 38 230
E-Mail: paul-christian.burda@vetmed.uni-giessen.de
Weitere Informationen: www.burdalab.org
Ausgewählte Publikationen
Pietsch E, Niedermüller K, Andrews M, Meyer BS, Lenz TL, Wilson DW, Gilberger TW#, Burda PC# (2023) Disruption of a Plasmodium falciparum patatin-like phospholipase delays male gametocyte exflagellation. Molecular Microbiology10.1111/mmi.15211.
Pietsch E, Ramaprasad A, Bielfeld S, Wohlfarter Y, Maco B, Niedermüller K, Wilcke L, Kloehn J, Keller MA, Soldati-Favre D, Blackman MJ, Gilberger TW#, Burda PC# (2023) A patatin-like phospholipase is important for mitochondrial function in malaria parasites. mBio Oct 26:e0171823.
Scheiner M, Burda PC*#, Ingmundson A*# (2023) Moving on: How malaria parasites exit the liver. Molecular Microbiology Aug 21.
Burda PC*#, Ramaprasad A*, Bielfeld S, Pietsch E, Woitalla A, Söhnchen C, Singh MN, Strauss J, Sait A, Collinson LC, Schwudke D, Blackman MJ#, Gilberger TW# (2023) Global analysis of putative phospholipases in Plasmodium falciparum reveals an essential role of the phosphoinositide-specific phospholipase C in parasite maturation. mBio Aug 31;14(4):e0141323.
Ramaprasad A, Burda PC, Koussis K, Thomas JA, Pietsch E, Calvani E, Howell SA, MacRae JI, Snijders AP, Gilberger TW, Blackman MJ (2023) A malaria parasite phospholipase facilitates efficient asexual blood stage egress. PLoS Pathogens Jun 23;19(6):e1011449.
Ramaprasad* A, Burda PC*, Calvani E, Sait A, Palma-Duran SA, Withers-Martinez C, Hackett F, MacRae J, Collinson L, Gilberger TW, Blackman MJ (2022) A choline-releasing glycerophosphodiesterase essential for phosphatidylcholine biosynthesis and blood stage development in the malaria parasite. Elife Dec 28;11:e82207.
Burda PC#, Bisio H, Marq JB, Soldati-Favre D, Heussler VT (2020) CRISPR/Cas9-based knockout of GNAQ reveals differences in host cell signaling necessary for egress of apicomplexan parasites. mSphere 5(6):e01001-20.
Burda PC#, Crosskey T, Lauk K, Zurborg S, Söhnchen C, Liffner B, Wilcke L, Pietsch E, Strauss J, Jeffries CM, Svergun DI, Wilson DW, Wilmanns M#, Gilberger TW# (2020) Structure-based identification and functional characterization of a lipocalin in the malaria parasite Plasmodium falciparum. Cell Reports 31:107817.
Schnider CB, Bausch-Fluck D, Brühlmann F, Heussler VT, Burda PC# (2018) BioID reveals novel proteins of the Plasmodium parasitophorous vacuole membrane. mSphere 3:e00522-17.
Burda PC#, Schaffner M, Kaiser G, Roques M, Zuber B, Heussler VT (2017) A Plasmodium plasma membrane reporter reveals membrane dynamics by live-cell microscopy. Scientific Reports 7:9740.
Burda PC#, Caldelari R, Heussler VT (2017) Manipulation of the host cell membrane during Plasmodium liver stage egress. mBio. 11;8(2); Research Highlight in: Nature Reviews Microbiology 15(6), 320 (2017).
De Niz M, Burda PC, Kaiser G, Frischknecht F, Spielmann T, Heussler VT (2017) Progress in imaging methods: insights gained into Plasmodium biology. Nature Reviews Microbiology 15(1):37-54
Burda PC#, Roelli MA, Schaffner M, Khan SM, Janse, CJ, Heussler VT (2015) A Plasmodium phospholipase is involved in disruption of the liver stage parasitophorous vacuole membrane. PLoS Pathogens 11: e1004760.
# korrespondierender Autor
* gleicher Beitrag